Molecular control of foam properties

Abstract

Protein-stabilized liquid foams are fascinating multiscale systems: the structural properties of a protein define its interfacial activity and interactions with other molecules. Its assembly at air-water interfaces together with drainage determine lamella stability. Coalescence and coarsening promote bubble growth affecting macroscopic foam stability represented by the foam height decay. This dissertation deepens the understanding of which structural properties of a protein promote increased foam stability. A method for monitoring the temporal evolution of the mean bubble size and circularity with common lab equipment and open-source software was developed. Comparing foams stabilized by hydrophobin and BSA, two proteins with fundamentally different properties, showed that large hydrophobic patches at the protein surface promote a higher foam stability. Adding polysaccharides to BSA-stabilized foams revealed that an increased solution viscosity enhances foam stability, but the stiffness and charge of the polysaccharide need to be considered. Modifying the tertiary structure of BSA by varying the solution pH revealed that uncharged proteins promote a more resilient interfacial arrangement facilitating an increased stability of dry foams. A high protein charge increases solution viscosity, thereby retarding drainage and improving the stability of wet foams. Investigating an oat drink showed that conformational changes provoked by heat and enzymatic treatment of oat proteins reduce foam stability.

Flüssige, durch Proteine stabilisierte Schäume sind faszinierende Multiskalensysteme: die strukturellen Eigenschaften eines Proteins definieren seine Grenzflächenaktivität und Interaktionen mit anderen Molekülen. Seine Anordnung an Luft-Wasser-Grenzflächen und das Abfließen von Flüssigkeit bestimmen die Lamellenstabilität. Koaleszenz und Vergröberung begünstigen Bläschenwachstum, welches die makroskopi-sche Schaumstabilität, repräsentiert durch den Schaumzerfall, beeinflusst. Diese Dissertation vertieft das Verständnis davon, welche strukturellen Eigenschaften eines Proteins eine erhöhte Schaumstabilität begünstigen. Eine Methode zum Nachverfolgen der zeitlichen Entwicklung der mittleren Bläschengröße und Zirkularität mit gewöhnlicher Laborausstattung und Open-Source-Software wurde entwickelt. Der Vergleich von Schäumen, die durch Hydrophobin und BSA, zwei Proteine mit fundamental verschiedenen Eigenschaften, stabilisiert sind, zeigte, dass große hydrophobe Bereiche an der Proteinoberfläche eine höhere Schaumstabilität fördern. Zugabe von Polysacchariden zu BSA-stabilisierten Schäumen wies darauf hin, dass eine erhöhte Lösungsviskosität die Schaumstabilität verstärkt, aber auch die Steifheit und Ladung der Polysaccharide berücksichtigt werden müssen. Modifizieren der tertiären Struktur von BSA durch Variation des pH-Werts der Lösung zeigte, dass ungeladene Proteine die Schaumstabilität von Polyederschäumen (trockene Schäume) begünstigen. Eine hohe Proteinladung erhöht die Lösungsviskosität, welche das Abfließen von Flüssigkeit verlangsamt und die Stabilität von Kugelschäumen (nasse Schäume) verbessert. Untersuchungen eines Haferdrinks zeigten, dass Konformationsänderungen der Haferproteine, hervorgerufen durch Wärme- und enzymatische Behandlung, die Schaumstabilität senken.