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dc.contributor.authorConze, Werner
dc.date.accessioned2005-04-12T14:30:34Z
dc.date.available2005-04-12T16:30:34Z
dc.date.issued2005
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3786-
dc.description.abstractDie Evolution hat nur wenige O2-Transportproteine im Tierreich hervorgebracht. Sie alle nutzen entweder die Metallionen Fe2+ oder Cu2+ zur reversiblen Sauerstoffbindung in vier verschiedenen Typen von aktiven Zentren. Die Metallatome werden dabei über eine prosthetische Gruppe (Porphyrin-Ring) oder direkt (koordinativ) durch Histidine an die Proteinmatrix gebunden. Die Atmungsproteine sorgen für den Transport des Sauerstoffs von den respiratorischen Epithelien (Lunge, Kiemen), hin zu den O2 verbrauchenden Gewebszellen (oxidativer Stoffwechsel). Die Beladung mit Sauerstoff in den Lungen, bzw. den Kiemen sollte leicht und schnell, d.h. mit einer möglichst hohen O2-Affinität erfolgen. Die Arthropoden sind ein sehr artenreicher und erfolgreicher Tierstamm. Ihnen ist es im Laufe der Evolution gelungen, fast alle Lebensräume zu Wasser, auf dem Land und in der Luft zu besiedeln. Die Erschließung so unterschiedlicher Biotope setzt eine sehr gute physiologische Anpassungsfähigkeit voraus. Das physiologisch wichtigste Problem, welches für jeden Lebensraum während der Evolution gelöst werden mußte, ist eine optimale Sauerstoffversorgung der Körperzellen bei allen Umweltbedingungen zu gewährleisten. Ziel dieser Arbeit war es zu untersuchen, inwieweit verschiedene Arthropoden-Hämocyanine eine biotopabhängige (temperaturabhängige) Adaptation der O2-Versorgung (Proteinfunktion) auf Ebene des Hämocyaninmoleküls zeigen. Bei den hier untersuchten Hämocyaninen ließ sich eine signifikante Biotopabhängigkeit für den „Proteinfunktions-Parameter“ Kooperativität nachweisen.de_DE
dc.description.abstractDuring the evolution only a few oxygen transport proteins like hemocyanin were emerged in the kingdom of animals. All of them are using Fe2+ or Cu2+ ions for the reversible binding of oxygen. These metall ions are linked above a prosthetic group (porphyrine) or directly over histidins to the protein matrix. Respiratory proteins are responsible for the transport of oxygen from the respiratory organs to the oxygen consumption side supplying the oxygen depending metabolism on cell level. Arthropods belong to a species rich and a very successfully animal tribe. During the evolution they populated almost all biotops (water, ground and air). The settling of such different biotops needs an optimal physiological adaptation. The most physiological problem was to guarantee an optimal oxygen supply under all possible environmental conditions in the biotop. Aim of this thesis was to show how far and if hemocyanin of different Arthropods living in different biotops developed a biotop depending (temperature depending) adaptation of oxygen supply on molecule (hemocyanin) level. The most clearly correlation between biotop properties and hemocyanin function is presented for the cooperativity of oxygen binding depending on pH and temperature.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc570 Biowissenschaftende_DE
dc.subject.ddc570 Life sciencesen_GB
dc.titleUntersuchung zur Temperaturabhängigkeit der O2-Bindungseigenschaft von Hämocyanin aus Arthropoden verschiedener Biotopede_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-7294
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-3784-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2005
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode570
opus.date.accessioned2005-04-12T14:30:34Z
opus.date.modified2005-04-12T14:30:34Z
opus.date.available2005-04-12T16:30:34
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: FB 10: Biologiede_DE
opus.identifier.opusid729
opus.institute.number1000
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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