Authors:	Conze, Werner
Title:	Untersuchung zur Temperaturabhängigkeit der O2-Bindungseigenschaft von Hämocyanin aus Arthropoden verschiedener Biotope
Online publication date:	12-Apr-2005
Year of first publication:	2005
Language:	german
Abstract:	Die Evolution hat nur wenige O2-Transportproteine im Tierreich hervorgebracht. Sie alle nutzen entweder die Metallionen Fe2+ oder Cu2+ zur reversiblen Sauerstoffbindung in vier verschiedenen Typen von aktiven Zentren. Die Metallatome werden dabei über eine prosthetische Gruppe (Porphyrin-Ring) oder direkt (koordinativ) durch Histidine an die Proteinmatrix gebunden. Die Atmungsproteine sorgen für den Transport des Sauerstoffs von den respiratorischen Epithelien (Lunge, Kiemen), hin zu den O2 verbrauchenden Gewebszellen (oxidativer Stoffwechsel). Die Beladung mit Sauerstoff in den Lungen, bzw. den Kiemen sollte leicht und schnell, d.h. mit einer möglichst hohen O2-Affinität erfolgen. Die Arthropoden sind ein sehr artenreicher und erfolgreicher Tierstamm. Ihnen ist es im Laufe der Evolution gelungen, fast alle Lebensräume zu Wasser, auf dem Land und in der Luft zu besiedeln. Die Erschließung so unterschiedlicher Biotope setzt eine sehr gute physiologische Anpassungsfähigkeit voraus. Das physiologisch wichtigste Problem, welches für jeden Lebensraum während der Evolution gelöst werden mußte, ist eine optimale Sauerstoffversorgung der Körperzellen bei allen Umweltbedingungen zu gewährleisten. Ziel dieser Arbeit war es zu untersuchen, inwieweit verschiedene Arthropoden-Hämocyanine eine biotopabhängige (temperaturabhängige) Adaptation der O2-Versorgung (Proteinfunktion) auf Ebene des Hämocyaninmoleküls zeigen. Bei den hier untersuchten Hämocyaninen ließ sich eine signifikante Biotopabhängigkeit für den „Proteinfunktions-Parameter“ Kooperativität nachweisen. During the evolution only a few oxygen transport proteins like hemocyanin were emerged in the kingdom of animals. All of them are using Fe2+ or Cu2+ ions for the reversible binding of oxygen. These metall ions are linked above a prosthetic group (porphyrine) or directly over histidins to the protein matrix. Respiratory proteins are responsible for the transport of oxygen from the respiratory organs to the oxygen consumption side supplying the oxygen depending metabolism on cell level. Arthropods belong to a species rich and a very successfully animal tribe. During the evolution they populated almost all biotops (water, ground and air). The settling of such different biotops needs an optimal physiological adaptation. The most physiological problem was to guarantee an optimal oxygen supply under all possible environmental conditions in the biotop. Aim of this thesis was to show how far and if hemocyanin of different Arthropods living in different biotops developed a biotop depending (temperature depending) adaptation of oxygen supply on molecule (hemocyanin) level. The most clearly correlation between biotop properties and hemocyanin function is presented for the cooperativity of oxygen binding depending on pH and temperature.
DDC:	570 Biowissenschaften 570 Life sciences
Institution:	Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Department:	FB 10 Biologie
Place:	Mainz
ROR:	https://ror.org/023b0x485
DOI:	http://doi.org/10.25358/openscience-3784
URN:	urn:nbn:de:hebis:77-7294
Version:	Original work
Publication type:	Dissertation
License:	In Copyright
Information on rights of use:	https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
Appears in collections:	JGU-Publikationen