Authors:	Binder, Michael
Title:	Entschlüsselung des Carotinoid-Metabolismus im marinen Schwamm Suberites domuncula
Online publication date:	9-Jul-2007
Year of first publication:	2007
Language:	german
Abstract:	Die Enzyme des Carotinoidstoffwechsels spalten Provitamin A-Carotinoide in wichtige Retinoide (z.B. Vitamin A, Retinsäure), die Organismen während der Entwicklung und in visuellen Systemen benötigen. Die vorliegende Arbeit präsentiert erstmalig eine Carotinoxygenase (BCO) aus Schwämmen (S. domuncula), die einzigartig im Tierreich ist und nur einen orthologen Vertreter in Pflanzen (Crocus sativus) wieder findet. Das Enzym ist eine 7,8(7’,8’)-Carotinoxygenase, die C40-Carotinoide zu einem C10-Apocarotinoid und 8’-Apocarotinal spaltet. Mittels HPLC wurden sowohl die Primärspaltprodukte von β-Carotin, Lykopin und Zeaxanthin als auch das für alle identische innere Kettenstück (Crocetin) bei Doppelspaltung nachgewiesen. Der Nachweis der BCO-Transkripte (unter anderem in-situ) belegt eine Beteiligung des Enzyms während Entwicklungsprozessen und offenbart sowohl eine streng räumlich-zeitliche als auch eine über Rückkopplungsprozesse gesteuerte Regulierung des Enzyms. Ein weiteres hier identifiziertes Gen ähnelt einer bakteriellen Apocarotinoidoxygenase (ACO), welche das 8’-Apocarotinal der BCO erneut spaltet und so Retinal generiert. Letzteres dient als Chromophor zahlreicher visueller Systeme und kann über Enzyme des Retinoidstoffwechsels entweder gespeichert, oder in das wichtige Morphogen Retinsäure umgesetzt werden. Hier werden zwei potentielle Enzyme vorgestellt, die an dieser Interkonversion Retinal/Retinol (Speicher) beteiligt sein könnten als auch eines, das evtl. Retinal zu Retinsäure umsetzt. Die hier vorgestellten Ergebnisse unterstützen die Hypothese, dass Retinsäure kein autapomorphes Morphogen der Chordaten darstellt. Enzymes of the carotenoid metabolism cleave provitamin A- carotenoids into essential retinoids which are needed during growth, development and for vision. This work presents for the first time a carotenoid oxygenase (BCO) in marine sponges (S. domuncula) which is unique among animals and solely represented by a plant ortholog (Crocus sativus). It is a 7,8(7’,8’)-carotenoid oxygenase that cleaves C40-carotenoids into a C10-apocarotenoid and 8’ apocarotinal. HPLC-analysis revealed the primary cleavage products of β-Carotene, Lycopene and Zeaxanthin, as well as Crocetin, the identical inner cleavage product. The visualisation of the BCO-transcripts (amongst others in-situ) proofs a participation of the enzyme during development and reveals both a strict spatio-temporal as well as a feed-back regulation of the enzyme. Another here identified Gene shows homology to a bacterial apocarotenoid-oxygenase which cleaves 8 apocarotenoids into retinal – an essential chromophore in various visual systems. Retinal can be either converted into retinol for storage, or irreversibly oxidised into the morphogen retinoic acid by enzymes of the retinoid metabolism. This work presents two potential enzymes which might be involved in the interconversion of retinal/retinol and another one that might generate retinoic acid. Thus this work supports the hypothesis that the use of retinoic acid as a morphogen is no chordate innovation.
DDC:	570 Biowissenschaften 570 Life sciences
Institution:	Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Department:	FB 10 Biologie
Place:	Mainz
ROR:	https://ror.org/023b0x485
DOI:	http://doi.org/10.25358/openscience-3340
URN:	urn:nbn:de:hebis:77-13275
Version:	Original work
Publication type:	Dissertation
License:	In Copyright
Information on rights of use:	https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
Appears in collections:	JGU-Publikationen