Authors:	Wolf-Klein, Henriette
Title:	Biomimetisches Modell eines Photosystems aus dem pflanzlichen Photosyntheseapparat
Online publication date:	1-Jan-2002
Year of first publication:	2002
Language:	german
Abstract:	In dieser Arbeit wurde ein biomimetisches Modell für ein pflanzliches Photosystem bestehend aus dem rekombinanten Hauptlichtsammlerkomplex (LHCII) als Absorptions- und Energietransfereinheit und einem N-terminal an das Protein gebundenen Farbstoff als Energieakzeptor hergestellt. Mehrere LHCII-Farbstoff-Konstrukte wurden getestet, die höchste Energietransfereffizienz von komplexgebundenem Chlorophyll-a zum Energieakzeptor konnte an einem LHCII-Benzoylterrylendicarboximid-Konstrukt gemessen werden. Bei Raumtemperatur wurde hier 70% der Chlorophyll-a-Anregungsenergie auf den Farbstoff übertragen, bei 77 K sogar 85%. LHCII-Farbstoffkonstrukte können helfen, strukturelle und funktionelle Eigenschaften des LHCII näher zu beleuchten. So konnte bereits in dieser Arbeit gezeigt werden, daß der N-Terminus des Komplexes im zeitlichen Mittel in eine größere Annäherung zum pigmentierten Teil des LHCII kommen muß, sonst sind Energietransfereffizienzen obiger Größenordnung nicht möglich. Weitere Erkenntnisse werden von einzelmolekülspektroskopischen Untersuchungen erwartet. Voraussetzung hierfür ist jedoch eine orientierte Immobilisierung des LHCII auf einer Glasoberfläche. Es gelang, den Komplex über eine auf molekularer Ebene eingeführte Aminosäuresequenz aus sechs Histidinen an die Nickelchelatgruppe einer auf Glas immobilisierten Meerrettich- Peroxidase zu binden. Einzelmolekülspektroskopisch konnte eine LHCII-Immobilisation senkrecht zur Proteinsymmetrieachse nachgewiesen werden. Mittelfristig wird angestrebt, LHCII-Farbstoffkonstrukte auch für photovoltaische Anwendungen nutzbar zu machen. Ein erster Meilenstein wurde in dieser Arbeit erreicht, indem es gelang, LHCII an Titandioxid, Halbleiter der sog. Grätzelzelle, zu binden. In this thesis a biomimetic model for a plant photosystem was built, consisting of the recombinant major light-harvesting complex (LHCII) as an absorption- and energy transfer unit and an N-terminally protein-bound fluorescence dye as an energy acceptor. Several LHCII-dye constructs were tested. The highest energy transfer efficiency from complex-bound chlorophyll-a to a fluorophore was reached in a LHCII-benzoylterrylenedicarboximide construct. The energy transfer efficiencies were 70% and 85% at room temperature and 77 K, respectively.LHCII-dye constructs can be used to obtain further information on structural and functional properties of LHCII. Upon the mentioned energy transfer efficiencies a fully extended protein N terminus was unlikely. Additional insight on LHCII is expected from single molecule-spectroscopic measurements. As a prerequisite for this the complex was immobilised perpendicular to the protein-symmetry axis. LHCII was genetically altered by inducing a stretch of six histidines that interacted with the nickel-chelate group of a glass-bound horseradish peroxidase.LHCII-dye constructs are potentially useful for photovoltaic devices. As a first milestone, LHCII binding was achieved to titaniumdioxide, the predominant semiconductor of the so called Graetzel cell.
DDC:	570 Biowissenschaften 570 Life sciences
Institution:	Johannes Gutenberg-Universität Mainz
Department:	FB 10 Biologie
Place:	Mainz
ROR:	https://ror.org/023b0x485
DOI:	http://doi.org/10.25358/openscience-2968
URN:	urn:nbn:de:hebis:77-2465
Version:	Original work
Publication type:	Dissertation
License:	In Copyright
Information on rights of use:	https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
Appears in collections:	JGU-Publikationen