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dc.contributor.authorReihmann, Matthias
dc.date.accessioned2001-12-31T23:00:00Z
dc.date.available2002-01-01T00:00:00Z
dc.date.issued2002
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3960-
dc.description.abstractZUSAMMENFASSUNG: Die durch das Enzym Horseradish Peroxidase katalysierte oxidative Polymerisation substituierter Phenole gewährt einen bequemen Zugang zu funktionalisierten Phenolpolymeren, deren Anwendung als Ersatz für konventionelle Phenol-Formaldehyd-Harze zur Zeit intensiv erforscht wird. Zur Zeit werden Polymerisation dieser Art in Mischungen aus organischen Lösungsmitteln (z.B. 1,4-Dioxan) und Puffer durchgeführt. Im Rahmen dieser Arbeit wurde eine HRP-katalysierte Phenolpolymerisation von wasserunlöslichen Methacryloyl- und Maleinimid-substituierten Phenolen in 100% Pufferlösung durch die Verwendung von 2,6-methylierten Cyclodextrinen als carrier erreicht. Die so hergestellten Oligomere wurden mit Styrol und MMA copolymerisiert. Weitere Untersuchungen hatten die Synthese photoreaktiver Phenolpolymere mit Zimtsäure- oder Nitrongruppen in der Seitenkette, die Synthese thermisch vernetzbarer Phenolcopolymere aus Furan-2-carboxylsäure-(4-hydroxy-phenyl)-amid und N-methacryloyl-11-aminoundecanoyl-4-hydroxyanilid sowie die Synthese eines Redoxpolymeren ausgehend von 4-Aminophenol zum Ziel. Daneben wurden Strategien zur enzymatisch katalysierten Synthese von Poly[para-phenylenen], hyperverzweigten Phenolpolymeren und biologisch aktiven Phenolpolymeren entwickelt, und detaillierte Untersuchungen zum Polymerisationsmechanismus und zur Struktur der entstehenden Phenolpolymere vorgestellt. Die vorgestellten Phenolpolymere bestehen hoechstwahrscheinlich aus polyaromatischen Helices, da diese p-substituierten Phenole während des Rekombinationsprozesses bevorzugt an den ortho- Positionen rekombinieren.de_DE
dc.description.abstractABSTRACT: The present work deals with the enzyme horseradish peroxidase (HRP), which has been used extensively by several research groups for the oxidative polymerization of a wide variety of substituted phenols and anilines. This enzyme-catalyzed process is expected to be an alternative route for the preparation of phenolic polymers without the use of toxic formaldehyde, used as a coupling comonomer for the production of conventional phenolic resins. Enzyme-catalyzed reactions of this type are usually carried out in mixtures of an organic solvent (e.g. 1,4-dioxane) and buffer. During this present work, the enzymatic polymerization of methacryloyl- and maleimide-substituted phenols in 100% buffer was realized by using 2,6-methylated cyclodextrin as carrier for the otherwise water-insoluble phenols. The resulting oligomers were copolymerized with Styrene and MMA. Further research dealt with the synthesis of photo-reactive polyphenols with cinnamoyl- or nitron-groups in the side-chain, the study of the copolymerization behavior of N-(4-hydroxyphenyl)-2-furamide and N-methacryloyl-11-aminoundecanoyl-4-hydroxyanilide and the formation of a redox polymer prepared by protected 4-amino-phenol. Approaches to the enzymatic synthesis of poly[para-phenylenes], hyperbranched phenol polymers, and biological active phenol polymers were presented and detailed analysis of the polymerization behavior and the structure of the resulting polymers were performed. The presented phenol polymers probably consist of polyaromatic helices, since the recombination occurs mainly at the ortho-positions of the presented p-substituted phenols.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc540 Chemiede_DE
dc.subject.ddc540 Chemistry and allied sciencesen_GB
dc.titleSynthese funktionalisierter Phenolpolymere durch HRP-katalysierte Polyrekombinationen_GB
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-3687
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-3958-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.organisation.departmentFB 09 Chemie, Pharmazie u. Geowissensch.-
jgu.organisation.year2002
jgu.organisation.number7950-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode540
opus.date.accessioned2001-12-31T23:00:00Z
opus.date.modified2001-12-31T23:00:00Z
opus.date.available2002-01-01T00:00:00
opus.organisation.stringFB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften: FB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaftende_DE
opus.identifier.opusid368
opus.institute.number0900
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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