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dc.contributor.authorStangenberg, Rene
dc.date.accessioned2014-02-12T16:21:17Z
dc.date.available2014-02-12T17:21:17Z
dc.date.issued2014
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3692-
dc.description.abstractIn dieser Arbeit werden formstabile, amphiphile, oberflächenstrukturierte Polyphenylendendrimere (PPDs) mit verschiedenen Oberflächenpolaritäten beschrieben. Die physikalisch-chemischen Eigenschaften dieser Makromoleküle wurden studiert, welche ein gutes Verständnis der Nanoumgebung amphiphiler PPDs lieferten. Auch lichtinduzierte Polaritätsänderung wurde untersucht. Mit dem Konzept einer gleichmäßigen Verteilung polarer Bereiche auf der Peripherie hydrophober PPPs gelang es, Transportsysteme für Fettsäuren und Zytostatika zu erzeugen, welche charakteristische Merkmale natürlicher Transportproteine wie Albumin in sich vereinen. Hierzu zählen eine stabile dreidimensionale Form, die Ausbildung von Bindungstaschen sowie eine definierte strukturierte Oberfläche aus hydrophilen und hydrophoben Bereichen. Die Verfügbarkeit von lipophilen Bindungstaschen übertrifft sogar die des Albumins. Im Gegensatz zu Polymeren kann die Wirkstoffaufnahme bei PPDs exakt bestimmt werden. Die Anpassung der peripheren Gruppen beeinflusst den zellulären Aufnahmemechanismus. Es konnten effiziente Zellaufnahmen in A549-Zellen sowie der Transport und die intrazelluläre Freisetzung von Doxorubicin erreicht werden. Manche PPDs bieten eine Größe und Architektur, die es ermöglicht, Endothelzellen des Gehirns zu durchdringen. Es wurde auch der andere Extremfall untersucht, indem alle polaren Gruppen auf einer Hemisphäre akkumuliert wurden. Zur Darstellung solcher Janus-Dendrimere wurde ein neues Synthesekonzept herausgearbeitet und die erhaltenen Janus-Dendrimere mittels Lichtstreuung untersucht, wobei definierte perlenschnurartige Aggregate gefunden wurden. Weiterhin wurden semifluorierte Amphiphile vorgestellt, welche die Möglichkeit zur Selbstorganisation durch Nanophasenseparation bieten.de_DE
dc.description.abstractThis work aimed to describe shape-persistent, amphiphilic, surface-structured polyphenylene dendrimers (PPDs) with different surface polarities. Physical and chemical properties are studied to gain knowledge of the nano-environment. Light-induced changes in polarity were achieved. The concept of equally distributed polar areas on hydrophobic PPDs leads to transport systems for fatty acids and cytostatics, respectively and unite characteristics of natural transport proteins as albumin. This includes a stable three-dimensional shape, the formation of binding sites and a defined surface texture made of hydrophilic and hydrophobic areas. The accessibility of binding sites is higher than for albumins. In contrast to polymers, drug loading is defined. The alignment of peripheral groups influences cellular uptake mechanisms. Efficient uptake into A549-cells as well as transport and release of doxorubicin was achieved. Some PPDs offer an architecture which allows passing brain endothelial cells. Furthermore the other extreme case was studied with all polar groups being accumulated on one hemisphere. The formation of such Janus-PPDs was achieved via a new synthetic concept. Janus-PPDs were studied by light scattering experiments which revealed defined aggregates like a rope of pearls. Finally semi-fluorinated amphiphiles were described, which offer liquid crystallinity via nano phase separation.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc540 Chemiede_DE
dc.subject.ddc540 Chemistry and allied sciencesen_GB
dc.titleOberflächenstrukturierte amphiphile Polyphenylendendrimere zur Imitation natürlicher Transportproteinede_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-36575
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-3690-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.description.extent248 S.
jgu.organisation.departmentFB 09 Chemie, Pharmazie u. Geowissensch.-
jgu.organisation.year2013
jgu.organisation.number7950-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode540
opus.date.accessioned2014-02-12T16:21:17Z
opus.date.modified2014-02-12T16:43:34Z
opus.date.available2014-02-12T17:21:17
opus.subject.dfgcode00-000
opus.subject.otherDendrimer , Polarität , Amphiphilie , Nanostrukturierung , Proteinimitationde_DE
opus.subject.otherdendrimer , polarity , amphiphilicity , nanostructuring , protein mimicryen_GB
opus.organisation.stringFB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften: Institut für Organische Chemiede_DE
opus.identifier.opusid3657
opus.institute.number0905
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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