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dc.contributor.authorHorn, Ruth
dc.date.accessioned2003-12-31T23:00:00Z
dc.date.available2004-01-01T00:00:00Z
dc.date.issued2004
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3420-
dc.description.abstractÜber die Biogenese des Lichtsammelkomplexes des Photosystems II höherer Pflanzen (LHCII) in der Thylakoidmembran der Chloroplasten existieren wenige Daten. Deswegen soll die Aufklärung des Faltungsmechanismus in vitro anhand von zeitaufgelösten Messungen der Rückfaltung des Komplexes Rückschlüsse auf die Situation in vivo ermöglichen.Zur Beobachtung der Rückfaltung wurden Methoden der Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie verwendet. Die Pigmentbindung und die Ausbildung von α-helikaler Sekundärstruktur erfolgt in einem schnelleren und einem langsameren apparenten Schritt (Sekunden und Minuten); beide Vorgänge sind eng gekoppelt und limitiert durch die Bindung der Carotinoide. In der schnelleren Phase ist die Bindung von Chl a und Lutein ausreichend für die Zunahme an α-helikaler Struktur. Ein thermodynamisch stabiler Komplex erfordert die Bindung von Chl b und Carotinoiden. In der schnellen Phase bindet Chl a vor Chl b und Lutein mindestens so schnell wie Chl b; beide Pigmente limitieren die Bindung von Chl b. Chl b ist notwendig für die Ereignisse der langsameren Phase.Bzgl. der Situation in vivo deuten die Daten auf (1) eine aktive Rolle der Pigmentbindung für die Membraninsertion des Proteins, (2) einen Schutz vor Photooxidation der Chlorophylle durch die obligatorische Carotinoidbindung und (3) die Möglichkeit der Umsetzung von LHCII-gebundem Chl a zu Chl b.de_DE
dc.description.abstractLittle knowledge exists about how the light-harvesting-complex of the photosystem II of higher plants (LHCII) assembles in vivo in the thylakoid membrane. The elucidation of the folding mechanism in vitro, using time-resolved measurements of the complex refolding can help to better understand the situation in vivo. To observe the refolding, fluorescence and CD-spectroscopic methods were used. The pigment binding and formation of secondary structure occurs in two apparent time steps (seconds and minutes); both processes are tightly coupled and limited by the binding of carotenoids. In the faster phase binding of Chl a and Lutein is sufficient for an increase in α-helical structure. A thermodynamically stable complex demands the binding of Chl b and carotenoids. Chl a binds prior to Chl b and Lutein at least as fast as Chl b in the fast phase; both pigments are limiting for the binding of Chl b. Chl b is necessary for the events of the slower phase. The in vitro data indicate that in vivo (1) pigment binding plays an active role for the protein membrane insertion, (2) the obligatory binding of carotenoids provides protection against photooxidative damage and (3) already protein bound Chl a is converted to Chl b.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsin Copyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc570 Biowissenschaftende_DE
dc.subject.ddc570 Life sciencesen_GB
dc.titleZeitaufgelöste Messung der Faltung und Pigmentbindung des Lichtsammlerproteins LHCIIb anhand verschiedener spektroskopischer Monitorede_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-5151
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-3418-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2004
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode570
opus.date.accessioned2003-12-31T23:00:00Z
opus.date.modified2003-12-31T23:00:00Z
opus.date.available2004-01-01T00:00:00
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: FB 10: Biologiede_DE
opus.identifier.opusid515
opus.institute.number1000
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
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