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http://doi.org/10.25358/openscience-3370Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Salzbrunn, Kai Uwe | |
| dc.date.accessioned | 2007-08-07T07:44:35Z | |
| dc.date.available | 2007-08-07T09:44:35Z | |
| dc.date.issued | 2007 | |
| dc.identifier.uri | https://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3372 | - |
| dc.description.abstract | Für die Aufklärung der chemisch anspruchsvollen Monophenolase-Reaktion von Tyrosinasen wurde ein System entwickelt, um das Zielprotein aus dem Bakterium Streptomyces antibioticus in großen Mengen und mit hoher Reinheit zu isolieren. Zudem konnte ein hypothetischer Reaktionsmechanismus für die Monophenolase- und die Diphenolase-Aktivität der Tyrosinase formuliert werden. Die beiden Reaktionen der S. antibioticus-Tyrosinase wurden kinetisch analysiert und auf diesem Weg die Aktivität des Enzyms mit jener der sehr gut charakterisierten Tyrosinase aus dem Pilz Agaricus bisporus verglichen. Hierbei wurden signifikante Unterschiede festgestellt, die auf die verschiedenartigen Proteinstrukturen zurückgeführt wurden. Auch konnte gezeigt werden, dass einige sekundäre Pflanzenstoffe, die vor allem in Wein zu finden sind und in ihrer chemischen Struktur den Tyrosinasesubstraten ähnlich sind, die Aktivität dieses Enzyms maßgeblich beeinflussen. Das O2-Transportprotein Hämocyanin aus der Vogelspinne Eurypelma californicum, das wie die Tyrosinase zu der Familie der Typ-3-Kupferproteine gehört, ist nach chemischer Aktivierung zur Phenoloxidase zur enzymatischen Quervernetzung von Proteinen fähig. Die Tatsache, dass diese Quervernetzung auch das Hämocyanin selbst betrifft, sowie der erfolgreiche Nachweis von Hämocyanin in der Kutikula des genannten Organismus, legen die Vermutung nahe, dass die physiologische Funktion von Hämocyanin im Rahmen der Sklerotisierung des Exoskeletts in einer aktiven und passiven Beteiligung an Gerbungsprozessen im Integument besteht. | de_DE |
| dc.description.abstract | To explain the monophenolase reaction of tyrosinase, a protocol to isolate the target enzyme from the bacterium Streptomyces antibioticus in large amounts and with high purity was developed. A mechanism for the monophenolase and the diphenolase activity of the protein was proposed. Both reactions of the S. antibioticus tyrosinase were kinetically analysed and compared with the activity of the well characterized enzyme from the mushroom Agaricus bisporus. The detected differences were significant and perhaps caused by the different protein structure of the two enzymes. It has been demonstrated that some secondary plant metabolites found in wine with structural similarities to tyrosinase substrates have a decisive influence on the enzyme activity. The respiratory protein hemocyanin from the tarantula Eurypelma californicum shares features with the tyrosinase: both are type-3-copper proteins and are able to cross-link proteins, although the hemocyanin requires activation. This, the detection of hemocyanin in the cuticle of tarantula, and the finding that the cross-linking effects the hemocyanin itself, suggests that the physiological role of hemocyanin during sclerotization of the exoskeleton is the active and passive participation in tanning processes inside the integument. | en_GB |
| dc.language.iso | ger | |
| dc.rights | InCopyright | de_DE |
| dc.rights.uri | https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | |
| dc.subject.ddc | 570 Biowissenschaften | de_DE |
| dc.subject.ddc | 570 Life sciences | en_GB |
| dc.title | Über die Funktion und Struktur der Tyrosinase aus Streptomyces antibioticus | de_DE |
| dc.type | Dissertation | de_DE |
| dc.identifier.urn | urn:nbn:de:hebis:77-13617 | |
| dc.identifier.doi | http://doi.org/10.25358/openscience-3370 | - |
| jgu.type.dinitype | doctoralThesis | |
| jgu.type.version | Original work | en_GB |
| jgu.type.resource | Text | |
| jgu.organisation.department | FB 10 Biologie | - |
| jgu.organisation.year | 2007 | |
| jgu.organisation.number | 7970 | - |
| jgu.organisation.name | Johannes Gutenberg-Universität Mainz | - |
| jgu.rights.accessrights | openAccess | - |
| jgu.organisation.place | Mainz | - |
| jgu.subject.ddccode | 570 | |
| opus.date.accessioned | 2007-08-07T07:44:35Z | |
| opus.date.modified | 2007-08-07T07:44:35Z | |
| opus.date.available | 2007-08-07T09:44:35 | |
| opus.organisation.string | FB 10: Biologie: FB 10: Biologie | de_DE |
| opus.identifier.opusid | 1361 | |
| opus.institute.number | 1000 | |
| opus.metadataonly | false | |
| opus.type.contenttype | Dissertation | de_DE |
| opus.type.contenttype | Dissertation | en_GB |
| jgu.organisation.ror | https://ror.org/023b0x485 | |
| Appears in collections: | JGU-Publikationen | |
