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dc.contributor.authorErker, Wolfgang
dc.date.accessioned2001-12-31T23:00:00Z
dc.date.available2002-01-01T00:00:00Z
dc.date.issued2002
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/3003-
dc.description.abstractZusammenfassung Kooperativität bei Atmungsproteinen bedeutet eine Änderung der O2-Affinität während der Beladung mit O2 und läßt sich durch die Wechselbeziehung zwischen O2-Beladung und Konformation beschreiben. In dieser Arbeit wurde das 24-mere Hämocyanin der Vogelspinne Eurypelma californicum bzgl. Beladung und Konformationen sowohl auf der Ensemble- wie auch auf der Einzel-Molekül-Ebene charakterisiert. EnsembleDie Bindung von O2 an Hämocyanine ist mit einer drastischen Abnahme der Fluoreszenz-Quantenausbeute verbunden. Durch Vergleich von theoretisch und experimentell bestimmten Quantenausbeuten konnte gezeigt werden, daß die Löschung auf Förster-Transfer zurückzuführen ist, und daß kein Einfluß der Oligomerisierung, Protein-Konformation, Beweglichkeit oder Tierart besteht. Die Konformation von Hämocyaninen konnte mit Crosslinkern im oxy- und deoxy-Zustand fixiert werden. Die Charakterisierung der Produkte führte zu einer neuen Vorstellung, wie unterschiedliche Affinitäten realisiert sein können. Hierbei kommt der Dynamik der Protein-Matrix eine entscheidende Rolle zu. Einzel-MoleküleMittels Zwei-Photonen-Anregung konnten erstmalig einzelne Proteine über ihre intrinsische Tryptophan-Fluoreszenz nachgewiesen werden. Zum einen gelang es, Modellsysteme mit nur 340 Trp abzubilden, andererseits konnte die Diffusion einzelner Hämocyanine (148 Trp) mit Hilfe der Fluoreszenz-Korrelationsspektroskopie nachgewiesen werden.Einzelne Hämocyanine konnten durch Adsorption und mildes Eintrocknen an verschiedenen Oberflächen immobilisiert werden. Mittels Atomarer Kraft-Mikroskopie (AFM) ließen sich individuelle Hämocyanine abgebilden, wobei Details der Quarärstruktur aufgelöst werden konnten.de_DE
dc.description.abstractAbstract Cooperativity of respiratory proteins means a change in the O2-affinity during the loading with oxygen and can be described by the interaction between load and conformation. In this work the 24-meric hemocyanin of the tarantula Eurypelma californicum was investigated with respect to load and conformation. The measurements were done on the ensemble and single molecule level. EnsembleThe binding of O2 to hemocyanin is connected with a dramatical decrease in the fluorescence quantum yield. By comparing the theoretically and experimentally determined quantum yields it could be shown that the quenching is due to Förster transfer, and that there is no influence of the degree of oligomerization, protein conformation, mobility or species.Hemocyanin conformation could be fixed with crosslinkers in the oxy and deoxy state. The characterisation of the products yield a new idea of the way how different affinities might be realised. In this view the dynamics of the protein matrix plays an essential role. nSingle moleculesWith Two-Photon-Excitation single proteins were detected for the first time by their intrinsic tryptophan fluorescence. On the one hand it was possible to image model systems with only 340 Trp, on the other hand the diffusion of single hemocyanins (148 Trp) could be detected by the use of fluorescence correlation spectroscopy.Single hemocyanin molecules were immobilized by adsorption and soft drying at various surfaces. Imaging of individual hemocyanins was successful with atomic force microscopy (AFM) in a way that details of the quarternary structure could be resolved.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc570 Biowissenschaftende_DE
dc.subject.ddc570 Life sciencesen_GB
dc.titleZur Kooperativität des Vogelspinnen-Hämocyaninsde_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-2799
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-3001-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2002
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode570
opus.date.accessioned2001-12-31T23:00:00Z
opus.date.modified2001-12-31T23:00:00Z
opus.date.available2002-01-01T00:00:00
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: FB 10: Biologiede_DE
opus.identifier.opusid279
opus.institute.number1000
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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