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  2. Johannes Gutenberg-Universität Mainz
  3. JGU-Publikationen
Please use this identifier to cite or link to this item: http://doi.org/10.25358/openscience-2738
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dc.contributor.authorWagner, Timo
dc.date.accessioned2013-07-08T14:01:11Z
dc.date.available2013-07-08T16:01:11Z
dc.date.issued2013
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/2740-
dc.description.abstractWe identified syntaxin 5 (Stx5), a protein involved in intracellular vesicle trafficking, as a novel interaction partner of the very low density lipoprotein (VLDL)-receptor (VLDL-R), a member of the LDL-receptor family. In addition, we investigated the effect of Stx5 on VLDL-R maturation, trafficking and processing. Here, we demonstrated mutual association of both proteins using several in vitro approaches. Furthermore, we detected a special maturation phenotype of VLDL-R resulting from Stx5 overexpression. We found that Stx5 prevented Golgi-maturation of VLDL-R, but did not cause accumulation of the immature protein in ER to Golgi compartments, the main expression sites of Stx5. Rather more, abundantly present Stx5 was capable of translocating ER-/N-glycosylated VLDL-R to the plasma membrane, and thus was insensitive to BFA treatment and incubation at low temperature. Based on our findings, we postulate that Stx5 can directly bind to the C-terminal domain of VLDL-R, thereby influencing the receptor- glycosylation, trafficking and processing characteristics. Resulting from that, we further suggest that Stx5, which is highly expressed in neurons along with VLDL-R, might play a role in modulating the receptor- physiology by participating in a novel/undetermined alternative pathway bypassing the Golgi apparatus.en_GB
dc.description.abstractWir identifizierten Syntaxin 5 (Stx5), ein Protein, welches in intrazellulären Vesikeltransport verwickelt ist, als neuen Interaktionspartner des very low density Lipoprotein (VLDL)-Rezeptors (VLDL-R), ein Mitglied der LDL-Rezeptor-Familie. Darüber hinaus untersuchten wir den Einfluss von Stx5 auf die Reifung, den Transport und die Prozessierung des VLDL-Rezeptors. Die positive Validierung der Interaktion erfolgte mittels diverser in vitro Experimente. Bezüglich der Reifung von VLDL-R entdeckten wir einen besonderen Phänotyp nach Stx5 Überexpression. Stx5 Expression verhinderte die erweiterte Golgi-Reifung des VLDL-R, führte aber nicht zur Akkumulation von unreifem Protein in frühen sekretorischen Kompartimenten. Vielmehr resultierte die Überexpression von Stx5 in einer Translokation von ER-/N-glykosyliertem VLDL-R zur Zelloberfläche, unabhängig von der Blockierung des Transportes mittels BFA Behandlung oder Inkubation der Zellen bei niedriger Temperatur. Basierend auf unseren Ergebnissen postulieren wir, dass Stx5 direkt an die C-terminale Domäne von VLDL-R binden kann und hierdurch Glykosylierung, Transport und Prozessierungseigenschaften des Rezeptors beeinflusst. Wir schlussfolgern, dass neuronal exprimiertes Stx5, durch seine Teilnahme an einem undefinierten alternativen Golgi-bypass, eine entscheidende Rolle in der Modulation der physiologischen Eigenschaften des VLDL-R spielen könnte.de_DE
dc.language.isoeng
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc570 Biowissenschaftende_DE
dc.subject.ddc570 Life sciencesen_GB
dc.titleIdentification and characterisation of Stx5 a novel interactor of VLDL-R affecting its intracellular trafficking and processingen_GB
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-34663
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-2738-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.description.extent75 S.
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2013
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode570
opus.date.accessioned2013-07-08T14:01:11Z
opus.date.modified2013-07-09T06:32:00Z
opus.date.available2013-07-08T16:01:11
opus.subject.dfgcode00-000
opus.subject.otherVLDL-R, Syntaxin 5, Vesikeltransport, alternativer sekretorischer Weg, Golgide_DE
opus.subject.otherVLDL-R, syntaxin 5, vesicle transport, alternative secretory pathway, Golgien_GB
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: Abteilung Molekulare Zellbiologie / Biologie für Medizinerde_DE
opus.identifier.opusid3466
opus.institute.number1004
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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