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http://doi.org/10.25358/openscience-2405Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Schmidt, Kristin | |
| dc.date.accessioned | 2002-12-31T23:00:00Z | |
| dc.date.available | 2003-01-01T00:00:00Z | |
| dc.date.issued | 2003 | |
| dc.identifier.uri | https://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/2407 | - |
| dc.description.abstract | In dieser Arbeit wurde die Pigmentbindung verschiedener Pflanzenproteine untersucht, um daraus Rückschlüsse auf ihre Funktion zu ziehen. PsbS, die S-Untereinheit des Photosystems II, konnte mit Pigmenten isoliert werden. Es wurde kein Hinweis auf eine spezifische Wechselwirkung der Chromophore gefunden, Ergebnisse wie pigmentabhängig stärkere Helixbildung unterstützen jedoch die Vermutung, PsbS fungiere als transienter Pigmentcarrier. Die Sequenzverwandten OHP, Sep1 und Sep2 binden entweder keine Pigmente oder nur so schwach, dass eine Bindung mit den verwendeten Methoden nicht nachweisbar ist.WSCP aus Blumenkohl ist ein wasserlösliches chlorophyllbindendes Protein mit unbekannter Funktion. In dieser Arbeit wurde ein rekombinantes WSCP mit N-terminal angehängtem His-Tag hergestellt und überexprimiert. WSCP-his tetramerisiert pigmentabhängig und bindet Chlorophylle, nicht aber Carotinoide. In seinen biochemischen und spektroskopischen Eigenschaften gleicht das rekombinante dem nativen WSCP und kann als Werkzeug für Untersuchungen zur Funktion herangezogen werden. Rekonstitutionsexperimente mit Chlorophyll-Derivaten zeigten, dass der Phytolrest für die Oligomerisierung des Proteins verantwortlich ist. WSCP bindet außerdem die Chlorophyll-Vorstufen Chlorophyllid und Mg-Protoporphyrin IX. Es könnte sich um ein Carrierprotein handeln, welches die Vorstufen von der Chloroplastenhülle durch das Stroma zur Thylakoidmembran transportiert. Der Fall eines chlorophyllbindenden Pflanzenproteins ohne Carotinoide ist einmalig. Messungen zu Photostabilität und Singulettsauerstoffbildung zeigten, dass es dennoch gebundenes Chlorophyll vor photooxidativer Schädigung schützt. | de_DE |
| dc.description.abstract | In this work, pigment binding of several plant proteins was examined to obtain information about their function.PsbS, the S-subunit of photosystem II, was isolated with pigments. Specific interactions of chromophores were not observed, but results like a stronger pigment dependent helix formation support a role of PsbS as transient pigment carrier.No stable pigment binding was observed for OHP, Sep1 and Sep2. Either these short sequence homologues cannot bind pigments or binding is transient and undetectable with the used methods.Cauliflower WSCP is a soluble chlorophyll-protein with unknown function. A recombinant WSCP with N-terminal His-Tag was subcloned and overexpressed. WSCP-his tetramerizes pigment dependently and binds chlorophylls, but not carotenoids. Recombinant and native WSCP are similar in biochemical and spectroscopical properties. Reconstitution experiments with different chlorophyll derivatives showed that the phytol chain is responsible for oligomerization. WSCP as well binds the chlorophyll precursors chlorophyllide and Mg-protoporphyrin-IX. It therefore could function as a carrier that transports precursors from the chloroplast envelope through the stroma to the thylakoid membrane. The case of a chlorophyll-binding plant protein without carotenoids is unique. Despite that, measurements on photostability and detection of singlet oxygen showed that the protein protects the bound chlorophyll from photooxidative damage. | en_GB |
| dc.language.iso | ger | |
| dc.rights | InCopyright | de_DE |
| dc.rights.uri | https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | |
| dc.subject.ddc | 570 Biowissenschaften | de_DE |
| dc.subject.ddc | 570 Life sciences | en_GB |
| dc.title | Pigmentbindung verschiedener Mitglieder der erweiterten Chlorophyll a/b-Proteinfamilie und des wasserlöslichen Chlorophyll-Proteins WSCP | de_DE |
| dc.type | Dissertation | de_DE |
| dc.identifier.urn | urn:nbn:de:hebis:77-4173 | |
| dc.identifier.doi | http://doi.org/10.25358/openscience-2405 | - |
| jgu.type.dinitype | doctoralThesis | |
| jgu.type.version | Original work | en_GB |
| jgu.type.resource | Text | |
| jgu.organisation.department | FB 10 Biologie | - |
| jgu.organisation.year | 2003 | |
| jgu.organisation.number | 7970 | - |
| jgu.organisation.name | Johannes Gutenberg-Universität Mainz | - |
| jgu.rights.accessrights | openAccess | - |
| jgu.organisation.place | Mainz | - |
| jgu.subject.ddccode | 570 | |
| opus.date.accessioned | 2002-12-31T23:00:00Z | |
| opus.date.modified | 2002-12-31T23:00:00Z | |
| opus.date.available | 2003-01-01T00:00:00 | |
| opus.organisation.string | FB 10: Biologie: FB 10: Biologie | de_DE |
| opus.identifier.opusid | 417 | |
| opus.institute.number | 1000 | |
| opus.metadataonly | false | |
| opus.type.contenttype | Dissertation | de_DE |
| opus.type.contenttype | Dissertation | en_GB |
| jgu.organisation.ror | https://ror.org/023b0x485 | |
| Appears in collections: | JGU-Publikationen | |
