Please use this identifier to cite or link to this item:
http://doi.org/10.25358/openscience-2095Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Barthel, Sandra | |
| dc.date.accessioned | 2011-10-27T16:34:41Z | |
| dc.date.available | 2011-10-27T18:34:41Z | |
| dc.date.issued | 2011 | |
| dc.identifier.uri | https://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/2097 | - |
| dc.description.abstract | Bei Wachstum im Dunkeln zeigten sich rudimentäre Thylakoidstrukturen, wobei nach dem Transfer ins Licht ein vollständiges Thylakoidmembransystem erneut ausgebildet wurde. Parallel stieg, der Chlorophyllgehalt pro Zelle und das Verhältnis von Phycobilisomen zu Chlorophyll verschob sich erneut auf die Seite des Chlorophylls. Das bei Wachstum im Dunkeln als Monomer vorliegende PS II, war nicht funktional. Nach dem Transfer ins Licht, war nach etwa acht bis zwölf Stunden ein aktives PS II zu detektieren. Das PS I lag nach der Inkubation im Dunkeln, in geringerer Konzentration aber aktiv als Trimer in den Zellen vor.rnZwei Typ I Signalpeptidasen aus Synechocystis sp. PCC 6803 zeigten Unterschiede im Bezug auf ihre intrazelluläre Lokalisation. Für die Untersuchungen der Lokalisation konnte ein neues System der Fluoreszenzmikroskopie entwickelt und erfolgreich eingesetzt werden. Das LepB1 zeigte einen (auto-) proteolytischen Abbau. Für Untersuchungen zur katalytischen Aktivität wurden Vorläuferproteine als Substrate für LepB2 identifiziert.rnDie Funktionsweise der GrpE-Proteine aus verwandten Cyanobakterien zeigt Unterschiede. Bei beiden GrpE-Proteinen erfolgt der reversible Übergang von einem Dimer hin zu einem Monomer innerhalb eines physiologisch relevanten Temperaturbereichs in einem Schritt. Bei dem Protein aus Synechocystis sp. ist der N-Terminus und bei dem Protein aus dem thermophilen Bakterium Thermosynechococcus der C-Terminus für die Dimerisierung essentiell. rn | de_DE |
| dc.description.abstract | After dark incubation, the Synechocystis cells exhibited merely rudimentary thylakoid membranes. Following subsequent transfer of the dark adapted cells to light the chlorophyll content increases and there was again a shift at the ratio of Chlorophyll to phycobilisomes up to the chlorophyll. In cells adapted to darkness the PS II was organized as a monomer and inactive. After transfer to light for eight hours, a recovery of active PS II was detectable. The PS I was still active but the concentration was lowered in dark. rnThe two type I leader peptidases of Synechocystis sp. PCC 6803 showed a different localization within the cells. For the investigation concerning the localization, a new fluorescence microscopic system was established. Furthermore, LepB1 showed autocatalytic degradation and for further investigations of the catalytic activity of the LepB2, precursor proteins could be identified.rnThe functionality of two GrpE-proteins from related cyanobacteria showed differences. For both proteins a reversible one-step-transition from a dimeric to a monomeric structure takes place within a physiological relevant temperature. The N-terminal part of the Synechocystis sp GrpE and the C-terminal part of the Thermosynechococcus protein is responsible for the dimerization.rn | en_GB |
| dc.language.iso | ger | |
| dc.rights | InCopyright | de_DE |
| dc.rights.uri | https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | |
| dc.subject.ddc | 610 Medizin | de_DE |
| dc.subject.ddc | 610 Medical sciences | en_GB |
| dc.title | Physiologische Veränderungen bei der Thylakoidmembranbiogenese und die Funktionsweise des Nukleotidaustauschfaktors GrpE in Cyanobakterien | de_DE |
| dc.type | Dissertation | de_DE |
| dc.identifier.urn | urn:nbn:de:hebis:77-29076 | |
| dc.identifier.doi | http://doi.org/10.25358/openscience-2095 | - |
| jgu.type.dinitype | doctoralThesis | |
| jgu.type.version | Original work | en_GB |
| jgu.type.resource | Text | |
| jgu.description.extent | 125 S. | |
| jgu.organisation.department | FB 09 Chemie, Pharmazie u. Geowissensch. | - |
| jgu.organisation.year | 2011 | |
| jgu.organisation.number | 7950 | - |
| jgu.organisation.name | Johannes Gutenberg-Universität Mainz | - |
| jgu.rights.accessrights | openAccess | - |
| jgu.organisation.place | Mainz | - |
| jgu.subject.ddccode | 610 | |
| opus.date.accessioned | 2011-10-27T16:34:41Z | |
| opus.date.modified | 2011-11-17T15:52:49Z | |
| opus.date.available | 2011-10-27T18:34:41 | |
| opus.subject.dfgcode | 00-000 | |
| opus.subject.other | synechocystis , thaýlakoid , leader peptidases , GrpE , | en_GB |
| opus.organisation.string | FB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften: Institut für Pharmazie | de_DE |
| opus.identifier.opusid | 2907 | |
| opus.institute.number | 0908 | |
| opus.metadataonly | false | |
| opus.type.contenttype | Dissertation | de_DE |
| opus.type.contenttype | Dissertation | en_GB |
| jgu.organisation.ror | https://ror.org/023b0x485 | |
| Appears in collections: | JGU-Publikationen | |
