Please use this identifier to cite or link to this item:
http://doi.org/10.25358/openscience-1838Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | Klein, Noreen | |
| dc.date.accessioned | 2015-05-12T13:28:59Z | |
| dc.date.available | 2015-05-12T15:28:59Z | |
| dc.date.issued | 2015 | |
| dc.identifier.uri | https://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/1840 | - |
| dc.description.abstract | Aquaporine sind hochselektive Transmembrankanäle, die in allen Lebensformen den Fluss von Wasser und kleinen, polaren Molekülen wie Glycerol über Lipidmembranen ermöglichen. Obwohl die Kanalpore für den Substratfluss im Monomer lokalisiert ist, liegen Aquaporine innerhalb biologischer Membranen als Homotetramere vor. Im Rahmen dieser Arbeit wurden proteinbezogene und lipidmembranassoziierte Einflüsse auf die Oligomerisierung und Funktion des bakteriellen Aquaglyceroporins GlpF sowohl in vitro als auch in vivo untersucht. rnDie erhöhte Stabilität der Aquaporinpore sowie Interaktion zwischen den GlpF-Monomeren sind Triebkräfte der Aquaporin-Tetramerisierung. Ferner erfordern die GlpF-Tetramerisierung und -Aktivität bei Abschirmung der Ladung anionischer Lipide und einer minimalen Membrandicke von 27 Å keine spezielle Lipidumgebung. Da anionische Lipide die GlpF-Funktion jedoch störten, kann die GlpF-Aktivität in vivo möglicherweise durch die selektive Anreicherung von anionischen Lipiden in der unmittelbaren Proteinumgebung reguliert werden. Ungünstige Lipid-GlpF-Interaktionen können jedoch in Lipidumgebungen mit hoher Ordnung in der Acylkettenregion entstehen, die zu einer Aggregation der GlpF-Tetramere und reduzierten Aktivität führen. rnFerner wurde die Auswirkung der nephrogenen Diabetes insipidus verursachenden Aquaporin 2-Punktmutation V71M auf die Oligomerisierung und Funktion des homologen, bakteriellen Aquaglyceroporins GlpF untersucht. Da weder die Oligomierisierung noch die Aktivität des homologen, bakteriellen Aquaglyceroporins eingeschränkt sind, beruht der Krankheitsmechanismus der Aquaporin 2-Mutante V71M vermutlich auf einem defekten Transportmechansimus im Menschen. rn | de_DE |
| dc.description.abstract | Aquaporins are highly selective transmembrane channel proteins that mediate the flux of water and small polar solutes across cellular membranes in all domains of life. Although the channel pore for substrate flux is localized within the monomer, aquaporins are found as homotetramers within biological membranes. In this thesis protein as well as lipid membrane associated influences on the oligomerization and function of the bacterial aquaglyceroporin GlpF were analysed. An increased stability of the aquaporin pore as well as interactions between the GlpF monomers are driving forces of the GlpF tetramerization. Neither the GlpF tetramerization nor activity require a specific lipid environment. However, the membrane has to be of a minimal thickness (27 Å) and the charge of anionic lipids has to be shielded. As anionic lipids can reduce the activity of GlpF, the selective enrichment of negatively charged lipids around GlpF might regulate the GlpF activity in vivo. In lipid environments of increased order GlpF forms higher ordered protein clusters accompanied by a severely reduced activity. Moreover the consequences of the nephrogenic diabetes insipidus causing aquaporin 2 variant V71M were analysed on the oligomerization and function of the bacterial homolog GlpF. As neither the oligomerization nor the activity of GlpF were impaired, a defective transport mechanism in humans of an otherwise functional protein probably causes nephrogenic diabetes insipidus. | en_GB |
| dc.language.iso | ger | |
| dc.rights | InCopyright | de_DE |
| dc.rights.uri | https://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/ | |
| dc.subject.ddc | 500 Naturwissenschaften | de_DE |
| dc.subject.ddc | 500 Natural sciences and mathematics | en_GB |
| dc.title | Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen beeinflussen die Oligomerisierung und Funktion des E. coli Aquaglyceroporins GlpF | de_DE |
| dc.type | Dissertation | de_DE |
| dc.identifier.urn | urn:nbn:de:hebis:77-40527 | |
| dc.identifier.doi | http://doi.org/10.25358/openscience-1838 | - |
| jgu.type.dinitype | doctoralThesis | |
| jgu.type.version | Original work | en_GB |
| jgu.type.resource | Text | |
| jgu.organisation.department | FB 09 Chemie, Pharmazie u. Geowissensch. | - |
| jgu.organisation.year | 2015 | |
| jgu.organisation.number | 7950 | - |
| jgu.organisation.name | Johannes Gutenberg-Universität Mainz | - |
| jgu.rights.accessrights | openAccess | - |
| jgu.organisation.place | Mainz | - |
| jgu.subject.ddccode | 500 | |
| opus.date.accessioned | 2015-05-12T13:28:59Z | |
| opus.date.modified | 2015-05-12T13:28:59Z | |
| opus.date.available | 2015-05-12T15:28:59 | |
| opus.subject.other | Aquaporine , Lipide , Membranprotein , Oligomerisierung , Aktivität | de_DE |
| opus.subject.other | aquaporin , lipids , membrane protein , oligomerization , activity | en_GB |
| opus.organisation.string | FB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften: FB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften | de_DE |
| opus.identifier.opusid | 4052 | |
| opus.institute.number | 0900 | |
| opus.metadataonly | false | |
| opus.type.contenttype | Dissertation | de_DE |
| opus.type.contenttype | Dissertation | en_GB |
| jgu.organisation.ror | https://ror.org/023b0x485 | |
| Appears in collections: | JGU-Publikationen | |
