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dc.contributor.authorArslan Yildiz, Ahu
dc.date.accessioned2010-02-09T10:03:44Z
dc.date.available2010-02-09T11:03:44Z
dc.date.issued2010
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/1633-
dc.description.abstractForschung über Membranenproteine stellt strenge Hindernisse, seit ruhigem gerade wenige Beispiele der Membranenproteinsorten sind gekennzeichnet worden in den verwendbaren experimentellen Plattformen gegenüber. Die Hauptherausforderung ist, ihre ausgezeichnete entworfene strukturelle Vollständigkeit zu konservieren, während die Ausdruck-, Lokalisierungs- und Wiederherstellungprozesse auftreten. In-vitro übersetzungssysteme können Vorteile über auf Zellenbasisgenausdruck zum Beispiel haben, wenn das über-ausgedrückte Produkt zur Wirtszelle giftig ist oder wenn fehlende Pfosten-Übersetzungsänderung in den bakteriellen Ausdrucksystemen die Funktionalität der Säugetier- Proteine oder Mangel an vorhandenem Membranenraum verdirbt, Funktionsausdruck verbieten.rn Der Nachahmer von biologische Membranen wie feste gestützte Lipidmembranen sind als Plattform am meisten benutzt, Proteinmembraneninteraktionen nachzuforschen. Wir sind in der Lage, Membranenproteinsorte, da wir eine Plattform für Membranenproteinsynthese vorstellen, nämlich die in-vitrosynthese der Membranenproteine in ein Peptid gestütztes Membranensystem zu adressieren. Die Wiederherstellung der Membranenproteine in den Lipid bilayers resultiert im Allgemeinen mit verschiedenen Proteinanpassungen. Als Alternative erforschen wir dieses System zum ersten Mal, um genaueres Modell zu den zellularen Membranen zu verursachen und ihre Funktion, wie Proteineinfügung, Proteinfunktion und Ligandinteraktionen nachzuahmen.rn In dieser Arbeit ist unser Ziel, komplizierte Transmembraneproteine, wie des Cytochrome bo3-ubiquinol Oxydase (Cyt-bo3) direkt innerhalb der biomimetic vorbildlichen Membrane zu synthetisieren. In unserem System wird festes gestütztes tBLM wie, P19/DMPE/PC als Plattform benutzt. Dieses künstliche Membranensystem mimiks die amphiphile Architektur eines Zelle-abgeleiteten Membranensystems.rnde_DE
dc.description.abstractResearch about membrane proteins is facing severe obstacles, since still just few examples of membrane protein species have been characterized in suitable experimental platforms. The major challenge is to preserve their excellent designed structural integrity while the expression, isolation and reconstitution processes occur. In-vitro translation systems may have advantages over cell based gene expression for example, when the over-expressed product is toxic to the host cell or when missing post-translational modification in bacterial expression systems corrupts the functionality of mammalian proteins or lack of available membrane space prohibit functional expression. rn The mimic of a biological membranes such as solid supported lipid membranes are widely used as a platform to investigate protein membrane interactions. We are able to address membrane protein species, since we introduce a platform for membrane protein synthesis, namely the in-vitro synthesis of membrane proteins into a peptide supported membrane system. The reconstitution of membrane proteins in lipid bilayers generally results with different protein conformations. As an alternative, we are exploring this system for the first time to create closer model to the cellular membranes and to mimic their function, such as protein insertion, protein function and ligand interactions.rn In this work our aim is to synthesize complex transmembrane proteins, such as cytochrome bo3-ubiquinol oxidase (Cyt-bo3) directly inside the biomimetic model membrane. In our system, solid supported tBLM such as, P19/DMPE/PC is used as a platform. This artificial membrane system mimicks the amphiphilic architecture of a cell-derived membrane system.rnen_GB
dc.language.isoeng
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc580 Pflanzen (Botanik)de_DE
dc.subject.ddc580 Botanical sciencesen_GB
dc.titleIn-vitro synthesis and reconstitution of cytochrome bo 3 ubiquinol oxidase in artificial membranesen_GB
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-21871
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-1631-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.description.extent130 S.
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2010
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode580
opus.date.accessioned2010-02-09T10:03:44Z
opus.date.modified2010-03-04T09:44:11Z
opus.date.available2010-02-09T11:03:44
opus.subject.dfgcode00-000
opus.subject.otherMembranenproteine, In-vitro synthese, Cytochrome bo3-ubiquinol Oxydasede_DE
opus.subject.otherMembrane protein, In-vitro synthesis, Cytochrome bo3- Ubiquinol Oxidaseen_GB
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: Institut für Allgemeine Botanikde_DE
opus.identifier.opusid2187
opus.institute.number1001
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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