1. Startpage
  2. Johannes Gutenberg-Universität Mainz
  3. JGU-Publikationen
Please use this identifier to cite or link to this item: http://doi.org/10.25358/openscience-1135
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.authorGoldhammer, Annette
dc.date.accessioned2000-12-31T23:00:00Z
dc.date.available2001-01-01T00:00:00Z
dc.date.issued2001
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/1137-
dc.description.abstractAbstrakt - DeutschThema: Reinigung der Vinorin-Synthase aus Zellkulturen von Rauvolfia serpentina Die Arbeit befaßte sich mit der Reinigung und Charakterisierung des Enzyms Vinorin-Synthase aus Zellkulturen von Rauvolfia serpentina. Dieses Acetyl-Coenzym-A-abhängige Enzym katalysiert im Biosyntheseweg des Alkaloids Ajmalin die Umwandlung von 16-epi-Vellosimin zu Vinorin. Mit Hilfe eines neu entwickelten Enzymaktivitätstests ist eine einfache und schnelle qualitative sowie quantitative Bestimmung der Aktivität der Vinorin-Synthase möglich. Das Molekulargewicht der Vinorin-Synthase wurde durch Größenausschlußchromatographie an Superdex 75 zu 43 kD ermittelt. Das entwickelte Reinigungsschema mit den vier säulenchromatographischen Reinigungsschritten Anionenaustauschchromatographie an SOURCE 30Q, Chromatographie an Hydroxyapatit, Anionenaustauschchromatographie an Mono Q und Chromatofokussierung an Mono P führte zu einer 340fachen Anreicherung der Vinorin-Synthase. Das nach der Reinigung durchgeführten gelelektrophoretischen Untersuchungen ermöglichten keine Zuordnung einer Bande zur Bande der Vinorin-Synthase. Mögliche Ursachen für die Nichtzuordnung einer Bande im SDS-Gel zur Vinorin-Synthase sind in einer möglichen Überlagerung eines Fremdprotein mit der Vinorin-Synthase, eine niedrige Expression der Vinorin-Synthase, die eine deutlich bessere Anreicherung erfordern würde oder der Aufbau des Proteins aus Untereinheiten, in die es während der Behandlung mit SDS zerfällt, gegeben.de_DE
dc.description.abstractAbstract - EnglishTopic: Purification of the vinorine synthase from cell cultures of Rauvolfia serpentina The work deals with the purification and characterisation of the enzyme vinorine synthase from cell cultures of Rauvolfia serpentina.The enzyme is acetyl coenzyme A dependent and catalyses the transformation of 16-epi-vellosimine to vinorine in the biosynthetic pathway of the alkaloid ajmaline.With the help of a newly developed enzyme assay a simple and fast determination of the activiy of the vinorine synthase is qualitatively and quantitatively possible now.The molecular weight of the vinorine synthase was determind with size exclusion chromatography to 43 kD.The developed purification protocol with four column chromatography purification steps was leading to a 340 times higher enrichment of the vinorine synthase.The gelelectrophoretic explorations that were done after the purificaion did not allow a correlation of a band to a vinorine synthase band.The reason for the non-correlation of a band to a band in the SDS gel to the vinorine synthase might be an overlay of the vinorine synthase band with a foreign protein, a too small expression of the vinorine synthase or the fact that the vinorine synthase might consist of subunits into which it disintegrates during the treatment with SDS.en_GB
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc540 Chemiede_DE
dc.subject.ddc540 Chemistry and allied sciencesen_GB
dc.titleReinigung der Vinorin-Synthase aus Zellkulturen von Rauvolfia serpentinade_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-1837
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-1135-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.organisation.departmentFB 09 Chemie, Pharmazie u. Geowissensch.-
jgu.organisation.year2001
jgu.organisation.number7950-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode540
opus.date.accessioned2000-12-31T23:00:00Z
opus.date.modified2000-12-31T23:00:00Z
opus.date.available2001-01-01T00:00:00
opus.organisation.stringFB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaften: FB 09: Chemie, Pharmazie und Geowissenschaftende_DE
opus.identifier.opusid183
opus.institute.number0900
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
Appears in collections:JGU-Publikationen

Files in This Item:
  File Description SizeFormat
Thumbnail
183.pdf2.07 MBAdobe PDFView/Open
Show simple item record