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dc.contributor.authorDejung, Mario
dc.date.accessioned2014-08-14T13:09:25Z
dc.date.available2014-08-14T15:09:25Z
dc.date.issued2014
dc.identifier.urihttps://openscience.ub.uni-mainz.de/handle/20.500.12030/2868-
dc.description.abstractDie Transmissionselektronenmikroskopie gepaart mit bioinformatischen Methoden zur digitalen Bildverarbeitung ist ein schneller Weg zur Erstellung dreidimensionaler Rekonstruktionen großer Proteinkomplexe. Durch die Kombination der 3D-Elektronenmikroskopie mit der Röntgenstruktur von Untereinheiten erhält man ein pseudoatomares Modell der Quartärstruktur.rnIn dieser Arbeit wurden auf diese Weise die Quartärstrukturen von drei unterschiedlichen respiratorischen Proteinen analysiert (einem Hämoglobin und zwei Hämocyaninen). Zudem wurden spezielle Software-Tools entwickelt, um vorhandene Softwarepakete besser miteinander kombinieren zu können.rnDie ca. 15Ã 3D-Rekonstruktion des Hämoglobins vom Wasserfloh Daphnia pulex klärt die umstrittene Frage, wie viele Untereinheiten die Quartärstruktur aufbauen: Es sind 16 (mit je zwei Häm-Domänen), angeordnet in zwei Schichten als D4-symmetrisches Sandwich. Die ca. 15 Ã 3D-Rekonstruktion des 2x6meren Hämocyanins des Flusskrebses Astacus leptodactylus gibt neue Einblicke in die Kontaktstelle zwischen den beiden Hexameren; sie liegt im Bereich der Domäne 3. Bei dem aus 48 Untereinheiten bestehenden Hämocyanin des Pfeilschwanzes Limulus polyphemus wurde eine Auflösung von ca. 7 Ã erreicht. Die Homologiemodelle der Untereinheiten wurden flexibel gefittet. An einer der Kontaktstellen zwischen den beiden Halbmolekülen wurden Molekulardynamik (MD)-Simulationen durchgeführt, um mehr über die Art der chemischen Bindung an dieser Kontaktstelle zu erfahren.rnSpeziell für die Kombination von 3D-Elektronenmikroskopie und MD-Simulation wurden verschiedene bioinformatische Werkzeuge und eine leicht zu erweiternde universelle grafische Benutzeroberfläche (GUI) entwickelt.de_DE
dc.language.isoger
dc.rightsInCopyrightde_DE
dc.rights.urihttps://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
dc.subject.ddc570 Biowissenschaftende_DE
dc.subject.ddc570 Life sciencesen_GB
dc.title3D-Elektronenmikroskopie dreier respiratorischer Proteine unter Verbesserung der bioinformatischen Abläufede_DE
dc.typeDissertationde_DE
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hebis:77-38262
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.25358/openscience-2866-
jgu.type.dinitypedoctoralThesis
jgu.type.versionOriginal worken_GB
jgu.type.resourceText
jgu.description.extent169 S.
jgu.organisation.departmentFB 10 Biologie-
jgu.organisation.year2014
jgu.organisation.number7970-
jgu.organisation.nameJohannes Gutenberg-Universität Mainz-
jgu.rights.accessrightsopenAccess-
jgu.organisation.placeMainz-
jgu.subject.ddccode570
opus.date.accessioned2014-08-14T13:09:25Z
opus.date.modified2014-08-14T13:32:07Z
opus.date.available2014-08-14T15:09:25
opus.subject.dfgcode00-000
opus.subject.other3DEM , Bioinformatik , Strukturbiologie , Hämocyanin , Hämoglobinde_DE
opus.subject.other3DEM , Bioinformatics , structural biology , hemocyanin , hemoglobinen_GB
opus.organisation.stringFB 10: Biologie: Institut für Zoologiede_DE
opus.identifier.opusid3826
opus.institute.number1003
opus.metadataonlyfalse
opus.type.contenttypeDissertationde_DE
opus.type.contenttypeDissertationen_GB
jgu.organisation.rorhttps://ror.org/023b0x485
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